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Nicht-kovalente Wechselwirkungen in Proteinen haben eine breite Palette unterschiedlicher Energien und Längen, was sie von Natur aus schwer zu charakterisieren macht (1). Während der Energiebeitrag einer einzelnen Wechselwirkung fast vernachlässigbar ist, bestimmen sie zusammen die dreidimensionale Proteinstruktur (2). Die Beschreibung der Aminosäureeigenschaften durch kontinuierliche Funktionen, obwohl sehr informativ, erfordert komplexe Berechnungen und nicht-triviale Analysen. Einige Anstrengungen unternommen, um wertvolle Informationen durch Vereinfachung zu extrahieren, wurde durch die Anwendung der Netzwerktheorie auf Proteinstrukturen (3–5) unternommen. Rückstandsinteraktionsnetzwerke (RINs) betrachten einzelne Aminosäuren als Knoten und physikalisch-chemische Wechselwirkungen, wie kovalente und nicht-kovalente Bindungen, als Kanten. Die Darstellung von Proteinstrukturen als RINs ist zur gängigen Praxis geworden, um die Komplexität makromolekularer Systeme zu erforschen (6,7). Infolgedessen wurde die Strukturanalyse vereinfacht, so dass man sich nur auf eine Teilmenge relevanter Rückstände konzentrieren konnte. Nach dem Konzept der “Rückstandszentralität” (8) können evolutionäre konservierte (zentrale) Rückstände identifiziert werden, indem man nur hyperverbundene Knoten betrachtet. RINs wurden umfassend und erfolgreich zur Analyse funktioneller Merkmale eingesetzt, die mit einer breiten Palette biologischer Prozesse, der Wirkung von Mutationen, Proteinfaltung, Intraprotein-Domain-Domain-Kommunikation und katalytischer Aktivität (9–16) zusammenhängen. Auf der anderen Seite hat Software, die RINs generiert, aufgrund der Verwendung vereinfachter Interaktionstypen immer noch Einschränkungen. RINalyzer (17) berechnet beispielsweise nur Wasserstoffbindung, van der Waals (VDW) und generische Kontakte basierend auf der Entfernung. Diese Einschränkung lässt sich durch technische Gründe erklären, wie z.

B. die Rechenkosten für die Messung der Entfernung aller möglichen Atompaare in einem Protein, insbesondere bei großen Biopolymeren. Ein weiteres Problem ist die Definition von Abstands- und Winkelabhängigkeiten für bestimmte Wechselwirkungen (z. B. mit “Systemen” in großen Molekülen wie Proteinen. Der Protein Interaction Calculator (PIC) (18) berechnet beispielsweise alle Arten von Wechselwirkungen, aber es fehlt für die meisten von ihnen eine atomare Auflösung, und die Entfernungsschwellen basieren einfach auf Werten, die in der Literatur gemeldet werden und die oft veraltet sein können. Die PIC-Ausgabe wird als separate Listen mit unterschiedlichen Formaten bereitgestellt und ist daher schwer in externe Netzwerkbetrachter wie Cytoscape (19) zu importieren. Der Residue Interaction Network Generator (RING) wurde vorgestellt, um diese Einschränkungen zu beheben (20). RING 2.0 ist eine neue und komplett umgeschriebene Version der Software, die auf der Victor-Bibliothek (21) basiert. Im Vergleich zur Vorgängerversion ist RING-2.0 als Stand-Alone-Paket ohne Software von Drittanbietern erhältlich, z.B. für die Berechnung von Wasserstoffbindungen, VDW-Wechselwirkungen und Sekundärstruktur, wodurch die Berechnungsgeschwindigkeit um eine Größenordnung erhöht wird. RING-2.0 ist nun auch in der Lage, sowohl intra- als auch inter-chain-Wechselwirkungen sowie Kontakte mit “Heteroatomen” (d.

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